Читать реферат по биологии: "Изучение трехмерной структуры с помощью рентгеновской дифракции и реконструкции изображения" Страница 3
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- . . .
- последняя »
плотности в мембране на Разных уровнях. Обычно приводят данные о профиле электронной плотности через каждые 15-25 А.Таблица 2. Мембранные белки, структуру которых определяли методом реконструкции изображения
Белок | Трехмерноеразрешение,А | Ссылки |
1. NAPH:убихиноноксидоредуктаза(митохондрии) | 13 | [ИЗ] |
2. Цитохромс-оксидаза(митохондрии) | 20 | [314, 466] |
3. Убихинол-цитохромс - оксидоредуктаза(митохондрии) | 25 | [843] |
4. Свет особирающийкомплекс,содержащий | 16 | [795] |
В табл.2 представлен список белков, которые были изучены этим методом. Во всех случаях, кроме бактериородопсина, уровень разрешения был достаточен только для очерчивания общих контуров молекул и определения их размеров. Однако даже такая информация может быть очень ценной. Например, выяснилось, что многие из этих молекул в двумерных кристаллах существуют в виде отдельных мультимеров, а порин и бактериородопсин являются тримерами. В случае порина существует четко наблюдаемый канал, в образовании которого на внешней поверхности клетки участвует каждый из трех отдельных полипептидов; сливаясь, эти полипептиды образуют одиночный канал на периплазматической поверхности наружной мембраны Е. coli. Коннексин выглядит как гексамер, а ацетилхолиновый рецептор - как симметричный пентамер. Ферменты дыхательной цепи митохондрий, убихинолцитохром с-оксидоредуктаза и цитохромоксидаза, являются димерами, хотя неясно, существуют ли эти димеры in vivo. Удивительно, как сильно белки иногда выступают над поверхностью бислоя. Например, отдельные части цитохром с-оксидазы возвышаются над поверхностью бислоя на 50 А 1314, 466] ; такая же картина наблюдается для ацетилхолинового рецептора. Напротив, порин и бактериородопсин почти не выдаются над поверхностью мембран. На рис.3.3 представлена структура цитохром с-оксидазы, полученная с низким разрешением.
2.2 Три примера структурных исследований мембранных белковРассмотрим три примера изучения интегральных мембранных белков, иллюстрирующие большое разнообразие используемых для этого методов. Наиболее известными структурами являются реакционные центры R. viridis и R. sphaeroides, исследование которых с помощью рентгеновской дифракции было весьма успешным. Еще одна наиболее полно изученная структура - бактериородопсин Н. halobium; для его исследования применялся метод реконструкции изображения, а также другие подходы. Порин и родственные белки наружной мембраны Е. соЧ изучали в основном с помощью генетических и молекулярно-биологических методов, позволяющих идентифицировать функционально важные участки.
3. Структура фотосинтетических реакционных центров ft. viridis и ft. sphaeroidesФотосинтетические реакционные центры представляют собой комплексы белков с пигментами; в них происходит первичное разделение зарядов в фотосинтетических мембранах. Лучше всего охарактеризованы комплексы из пурпурных несерных бактерий; они обычно состоят из трех белковых субъединиц - Н, М и L. Реакционный центр Rhodopseudomonas viridis имеет также четвертую субъединицу - цитохром с-типа. Простетическими группами этого комплекса
- 1
- 2
- 3
- 4
- 5
- . . .
- последняя »
Похожие работы
Интересная статья: Быстрое написание курсовой работы

(Назад)
(Cкачать работу)