Министерство здравоохранения Российской Федерации
СаратовскийГосударственный Медицинский Университет
Кафедра биохимии Реферат на тему
Общие пути обмена аминокислот.
Пути обезвреживания аммиака в организмеРаботу выполнила
студентка 12 группы
II курса пед/ф-та
Пасько С.П.. Саратов 2004 Промежуточный обмен аминокислот в тканях.
Промежуточный метаболизм аминокислот белковых молекул, как и других питательных веществ в организме, включает катаболические (распад до конечных продуктов) и анаболические (биосинтез аминокислот) процессы, а также ряд других специфических превращений, сопровождающихся образованием биологически активных веществ. Условно промежуточный метаболизм аминокислот можно разделить на общие пути обмена и индивидуальные превращения отдельных аминокислот. Общие пути обмена аминокислот.
Общие пути превращения аминокислот включают реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования, биосинтеза и рацемизации. Реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, физиологическая роль которой заключается в синтезе D-изомеров аминокислот для построения клеточной оболочки.
Дезаминирование ( отщепление аминогруппы) – существует четыре типа реакций, катализируемых своими ферментами:
Восстановительное дезаминорование ( +2H+) Гидролитическое дезаминированиие (+H2О) Внутримолекулярное дезаминирование Окислительное дезаминирование (+1/2 О2)
Во всех случаях NH2- группа аминокислоты высвобождается ввиде аммиака. Помимо аммиака продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, окикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гистидина, который подвергается внутримолекулярному дезаминированию.
Кроме перечисленных четырех типов реакций и катализирующих их ферментов в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треониндегидратазы и цистатионин-γ- лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина. Они требуют присутствия пиридоксаль-фосфата в качестве кофермента. Конечными продуктами реакции являются пируват и α- кетобутират, аммиак и сероводород.
Трансаминирование – реакции межмолекулярного переноса аминогруппы (NH2) от аминокислоты на α-кетокислоту без промежуточного образования аммиака (глутамат+ пируват =
α-кетоглутарат + аланин). Впервые эти реакции были открыты в 1937г. А.Е. Браунштейном и М.Г. Крицман. Реакции трансаминирования являются обратимыми и универсальными для всех живых организмов, они протекают при участии специфических ферментов – аминотрансфераз (трансамниназ). Теоретически реакции возможны между любой амино- и кетокислотой, но наиболее интенсивно они протекают, если один из партнеров представлен дикарбоновой амино- или кетокислотой. В переносе амниогруппы активное участие принимает кофермет трансминаз – пиридоксальфосфат (производное витамина В6). Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Ферменты реакции катализируют перенос аминогруппы не на α -кетокислоту, а на кофермент; образовавшееся промежуточное соединение (шиффово
Похожие работы
Тема: Общие пути обмена аминокислот Пути обезвреживания аммиака в организме |
Предмет/Тип: Биология (Реферат) |
Тема: Классификация аминокислот |
Предмет/Тип: Биология (Статья) |
Тема: Виды аминокислот |
Предмет/Тип: Биология (Реферат) |
Тема: Биосинтез аминокислот |
Предмет/Тип: Технология машиностроения (Курсовая работа (т)) |
Тема: Классификация аминокислот |
Предмет/Тип: Биология (Статья) |
Интересная статья: Основы написания курсовой работы